Kakav je molekularni sastav hemoglobina u crvenim krvnim stanicama?
Hemoglobin, molekula koja prenosi kisik u crvenim krvnim stanicama, složen je globularni protein s četiri polipeptidna lanca (globinski lanci) i četiri hem skupine. Svaki polipeptidni lanac je savijen u kompaktnu, gotovo sferičnu strukturu koja se naziva globin.
Haem: Hemska skupina je porfirinski prsten s ionom željeza (Fe2+) u središtu. Porfirinski prsten sastoji se od četiri pirolna prstena povezana metinskim mostovima. Ion željeza vezan je za porfirinski prsten pomoću četiri atoma dušika iz pirolnih prstenova.
Lanci Globin: Četiri globinska lanca hemoglobina nazivaju se alfa, beta, gama i delta. U odraslih osoba hemoglobin A, najčešći oblik hemoglobina, sastoji se od dva alfa lanca i dva beta lanca. Druge vrste hemoglobina, kao što su hemoglobin A2 i hemoglobin F, imaju različite kombinacije globinskih lanaca.
Četiri polipeptidna lanca hemoglobina raspoređena su u tetramernu strukturu, s četiri hem skupine smještene u pukotinama između globinskih lanaca. Hem skupine su vezane za globinske lance hidrofobnim interakcijama i vodikovim vezama.
Vezivanje kisika: Hemoglobin reverzibilno veže molekule kisika na ione željeza u svojim hem skupinama. Kada je koncentracija kisika visoka, hemoglobin veže molekule kisika i postaje oksigeniran. Kada je koncentracija kisika niska, hemoglobin oslobađa molekule kisika i postaje deoksigeniran.
Vezanje kisika na hemoglobin je kooperativno, što znači da vezanje jedne molekule kisika na hemoglobin povećava afinitet drugih skupina hema za kisik. Ta je kooperativnost posljedica konformacijskih promjena koje se događaju u molekuli hemoglobina kada ona veže kisik.
Kooperativno vezanje kisika na hemoglobin omogućuje crvenim krvnim stanicama učinkovit transport velikih količina kisika. Hemoglobin je sposoban vezati i otpuštati molekule kisika kao odgovor na promjene u koncentraciji kisika u tkivima, osiguravajući da tkiva primaju stalnu opskrbu kisikom.
