O katalaze

katalaze jeenzim koji se nalazi u stanicama životinja , biljaka i aerobnih bakterija . Enzim je velikih organskih molekula sintetizira u stanicama i tome da djeluju kao katalizator u reakciji . Svaka vrsta enzima obavlja određenu funkciju , afunkcija katalaze je pretvoritipotencijalno štetni nusproizvod u korisne elemente . Funkcija

katalaze , kao i većina enzima , je protein . Ona se nalazi u perixisomes , koji su membranski vezani organela stanica . Katalaze ima važnu biološku funkciju : on katalizira raspad vodikovog peroksida , otrovne supstance u organizmima , na vodu i molekularni kisik , koji su i bezopasne i korisne

struktura
.

katalaze jebudaletina obliku strukture s četiri polipeptidni lanci, od kojih svaki sadrži više od 500 aminokiselina . Katalaza i ima četiri hem skupine , koje su izrađene od protoporfirina prstena sadrže jedan atom željeza . Ovi prstenovi su smješteni unutar četiri lanaca .
Važnost katalaze

vodikovim peroksidom jenusproizvod mnoge biološke funkcije organizma . Svi aerobni organizmi koriste kisik za disanje . Smanjenje kisika u vodi je ponekad nepotpuna , padodatni elektron iz metalnog iona može se prenijeti , uzrokujući stvaranje peroksida . Međutim , većina od vodikovog peroksida se stvara za vrijeme proizvodnje ATP-a u mitochondria.Although peroksid toksične za žive stanice ,reakcija se razbiti natrag u vodu i kisik se događa brzo i učinkovito . Katalaze je poznat kao jedan od najučinkovitijih enzima , što je broj obrtaja blizu 200.000 događaja /drugi /podjedinica . Bez katalaze povećati stopu reakcije , vodikov peroksid će ostati , oštećivanje stanica .

Čimbenici koji utječu na aktivnost katalaze

katalaze i stupnju aktivnosti koje su pogođene mnogim čimbenicima , uključujući temperaturu , pH , koncentracija soli , količine supstrata i prisutnosti inhibitora ili activators.Temperature je važan faktor u svim biokemijskih reakcija , što visoke temperature uzrokovati denaturaciju enzima . Kaoenzim denatures , mijenja konformaciju , uzrokujućisupstrat veže manje učinkovito , stoga smanjuje reakcije . Međutim , dok se ne postigne da se maksimalna temperatura ( koja se razlikuje za svaku vrstu katalaze ) ,reakcija će se povećati kao temperatura increases.The pH , mjera kiselosti ili vodikovog iona koncentracije s otopinom , se mjeri na skali od 0 -14 . Kaootopina postane kisela ( ispod 7 ) ,enzim može dobiti vodika iona iz otopine i kao otopina postaje osnovni ( iznad 7 ) , ona može izgubiti vodikov ion . Bilo koji od ovih krajnosti može smanjiti brzinu reakcije , kao što su promjene kemijskih veza catalase.There dva tipa inhibitora : ne - kompetitivni inhibitori koji se vežu negdje osim aktivnog mjesta , i kompetitivni inhibitori koji se vežu na Aktivno mjesto katalaze . Bakar sulfat je poznato nekompetitivni inhibitor katalaze , i cijanida je poznato inhibitor.In Općenito , što je količina vodikovog peroksida raste ,brzina reakcije se također povećati . Međutim , enzimatskih reakcija slijede Michaelis - Menten jednadžbe , koja odražava da svaka reakcija će doći do točke zasićenja , što znači da je u nekom maksimalnu brzinu reakcije ,dodavanje više podloge prestat će imati učinak .

Ostali načini katalaze

Zbog katalaze je prisutna u gotovo svim živim organizmima , to je jedna od najvažnijih aktivnosti istraživanih enzima . To je dovelo do znanstvenici pronalaze druge funkcije za to učinkovito enzima . Katalaze se koristi za liječenje unutrašnjost hrane omote . Katalaze sprječava oksidaciju i time pomaže očuvati hranu . Katalaza se koristi u postupku sterilizacije hladnom , koji jepostupak za očuvanje mlijeko i sir obradom s vodikovim peroksidom . Katalaze koristi se ukloniti sve preostale tragove vodikovim peroksidom .